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/ Shareware Overload Trio 2 / Shareware Overload Trio Volume 2 (Chestnut CD-ROM).ISO / dir26 / med9409c.zip / M9490451.TXT < prev    next >
Text File  |  1994-09-19  |  2KB  |  30 lines
  1.        Document 0451
  2.  DOCN  M9490451
  3.  TI    A possible regulation of negative factor (Nef) activity of human
  4.        immunodeficiency virus type 1 by the viral protease.
  5.  DT    9411
  6.  AU    Freund J; Kellner R; Konvalinka J; Wolber V; Krausslich HG; Kalbitzer
  7.        HR; Max-Planck-Institute for Medical Research, Department of;
  8.        Biophysics, Heidelberg, Germany.
  9.  SO    Eur J Biochem. 1994 Jul 15;223(2):589-93. Unique Identifier : AIDSLINE
  10.        GENBANK
  11.  AB    Negative factor (Nef) protein from human immunodeficiency virus type 1
  12.        (HIV-1) is cleaved into two well-defined domains by the HIV-1-encoded
  13.        protease. The cleavage site is located between Trp57 and Leu58 and is
  14.        well conserved. The two domains are stable in the presence of protease
  15.        for more than 48 h. The C-terminal core domain contains a well-conserved
  16.        well-folded region. The cleavage releases the core domain from the
  17.        myristoylated membrane anchor domain. As is the case for other HIV
  18.        proteins, cleavage of Nef could be crucial for correct biological
  19.        function.
  20.  DE    Amino Acid Sequence  Comparative Study  Electrophoresis, Polyacrylamide
  21.        Gel  Escherichia coli/GENETICS  Gene Expression/GENETICS  Gene Products,
  22.        nef/CHEMISTRY/*METABOLISM  Human  HIV Protease/*METABOLISM
  23.        HIV-1/CHEMISTRY/*METABOLISM  HIV-2/CHEMISTRY  Molecular Sequence Data
  24.        Molecular Weight  Protein Folding  Support, Non-U.S. Gov't
  25.        SIV/CHEMISTRY  JOURNAL ARTICLE
  26.  
  27.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  28.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  29.  
  30.